天然无规蛋白c-Myb在细胞的增殖和分化中起着非常重要的作用,缺乏cmyb的调节功能会导致造血干细胞的功能发生紊乱,甚至造成胎死。目前对于天然无规蛋白c-myb的结构动力学还是不清楚的,我们希望通过分子动力学对它的结构动力学进行研究。这里,我们选取了针对天然无规力场开发的ff99IDPs力场来研究天然无规蛋白c-Myb的结构动力学。当然我们选取了ff99SBildn力场作为对照测试,通过将次级化学位移对比于实验数据后发现ff99IDPs力场确实更加适合用来模拟天然无规蛋白的构象。天然无规蛋白在ff99IDPs力场环境下可以得到天然无规蛋白的三种不同的构象:native molten globules,native premolten globules和native coils。这些结果和天然无规蛋白的性质都非常相似。通过对c-Myb进行分子动力学研究,我们发现c-Myb折叠的时候先会先形成二级结构,再形成其三级结构。我们发现残基296-298的KEL区域是折叠的一个很重要的位点,它在天然无规蛋白构象的稳定性中扮演着重要的角色。我们也研究了water model对于天然无规蛋白质构象分布的影响,并发现TIP3P水模型结合ff99IDPs力场最适合于用来研究天然无规蛋白c-Myb的构象.最终我们在ff99IDPs力场下研究了c-Myb的构象动力学,同时也对其构象与功能之间的关系进行了分析。