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FcαRI(CD89)是IgA的Fc受体，介导IgA和中性粒细胞、单核巨噬细胞等髓性细胞之间发生的多种免疫效应过程，其中包括：内吞作用、抗原呈递、ADCC、激活细胞产生超氧化物以及释放细胞因子和炎症介质等。CD89是Ⅰ型跨膜蛋白，膜外区包含两个Ig样折叠结构域，胞内区很短。染色体分布、序列同源性、配体结合和信号转导上的显著差异使CD89区别于经典的Fc受体。 本工作拟通过解析CD89胞外区(sCD89)的晶体结构，从分子水平上解释CD89与配体IgA的相互作用，为此，多种原核或真核细胞中的表达体系被用于表达重组sCD89蛋白。在原核细胞中，非融合蛋白、GST融合蛋白、His·Tag融合蛋白和pelB引导的周质表达等手段均无法实现sCD89的有效折叠，重组蛋白在菌体胞质中形成沉淀；而在昆虫细胞中，我们利用包含sCD89编码序列的重组杆状病毒去感染正常Sf9细胞，成功地实现了sCD89在昆虫细胞中表达，Western blot检测表明重组蛋白的糖基化程度很低。sCD89成熟肽链中编码Arg50和Arg51的两个连续AGA密码子对sCD89在原核细胞中的表达量有较大影响，将AGA同义突变成大肠杆菌常用的CGC和CGT后，sCD89的表达量和粗纯化包涵体的纯度都显著提高。 精氨酸盐、尿素、盐酸胍等变性剂被用于对sCD89包涵体的重折叠研究，sCD89在含有2.40-2.70 M尿素溶液或1.8 M盐酸胍复性液中实现了有效的重折叠，复性蛋白质能够识别多种天然CD89分子的单克隆抗体以及配体IgA分子，提示复性蛋白已恢复天然构象。 从包涵体复性得到的sCD89重组蛋白及其硒代衍生物均成功获得结晶。利用硒代衍生物的多波长反常散色法，我们解析得到了sCD89的晶体结构。sCD89大体上呈现出典型的肘型(或心型)结构特征，两个免疫球蛋白样结构域EC1(Gln1至Gly100)和EC2(Pro105至His199)之间由一个短的铰链区(Leu101至Lys104)相连，并形成一个85°的夹角，夹角内部存在一个疏水核心结构。EC1和EC2的免疫球蛋白折叠结构都是由多条β-折叠链相对包裹形成两个平行的β-折叠片构成，片层之间由分别位于β-折叠链B和F上保守的半胱氨酸残基相互形成二硫键而连系，β-折叠链的排列模式类似于KIR分子。