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血管紧张素转化酶(ACE)是存在于人体血管内皮细胞内的一种酶，它在血压调节方面起着重要的作用，当其受到抑制时血压就会降低。目前已有许多合成的ACE抑制剂药物，但是这类药物药效持续时间不长，停药后会有反弹，使血压升高；并且，这类药物对肾功能有一定损害。因此，寻找食物来源的安全、有效、无毒副作用的新型降压药具有重要意义。玉米蛋白是玉米淀粉生产中提取淀粉后的主要副产物，大约含有60％的蛋白质，主要为玉米醇溶蛋白。玉米蛋白质中含有高比例的疏水性氨基酸和脯氨酸、谷氨酸等，很少含有赖氨酸等碱性氨基酸，这种独特的氨基酸组成使玉米蛋白水溶性差，营养价值不高，而这种不平衡的氨基酸组成使玉米蛋白质成为多种生理活性肽，尤其是ACE抑制肽的来源。本实验选择产量丰富，价格便宜的玉米蛋白粉为原料，进行了提取ACE抑制肽的研究。
在原料的预处理中，分别进行了脱色、脱除淀粉、增溶研究。在脱色处理中，研究了五种有机溶剂对玉米蛋白的脱色效果，选择了95％乙醇作为提取溶剂，在脱除淀粉的研究中，通过α-淀粉酶、糖化酶对玉米蛋白粉中的淀粉进行水解，抽滤分离，使蛋白含量由原来的61.54％上升到了85.72％，通过研究还原剂、pH、温度对玉米蛋白溶解性的影响，确定了在pH10～12条件下加入0.10％Na2SO3作为还原剂，90℃预热15min的增溶方法，使溶解度由原来的4.2％提高到30.96％。
以经过预处理的玉米蛋白粉为原料，选用7种蛋白酶分别进行单一酶和复合酶水解生产玉米蛋白ACE抑制肽，用Cushman紫外分光光度法测定水解液的ACE抑制活性。结果表明碱性蛋白酶水解液具有最大的ACE抑制率，水解条件优化实验确定最佳水解条件为：底物浓度2.5％，加酶量48AU/kg，pH8.0，温度55～60℃。通过研究水解液的ACE抑制活性与玉米蛋白水解度的关系得出，在水解度15.96％时所得水解液对ACE抑制作用最强，IC50为0.247mg/mL。
采用截留相对分子质量为5000的膜将粗水解液经过超滤分离，收集流出液，水解物的IC50降低了17.6％，达到了初步纯化的目的。将初步纯化的组分进一步通过Bio-radP-2凝胶分离，得到了IC50为0.085mg/mL的组分，其IC50是原水解液的IC50的34.4％，抑制活性显著提高。将此组分经RP-HPLC分离，得到洗脱时间10.020min的组分ACE抑制率最高。通过液质联用，氨基酸分析，证明该组分是单一组分，其氨基酸序列是Ala-Tyr，IC50为22.69μmol/L。保温实验前后，Ala-Tyr的IC50变化很小，认为Ala-Tyr是ACE抑制剂。