钙调蛋白（calmodulin,CaM）是普遍存在于真核生物中的一类重要的Ca²⁺结合蛋白,其独特的EF-hand结构可以结合Ca²⁺。当Ca²⁺-CaM形成复合体后,才能和下游靶蛋白结合并激活下游激酶活性,进而行使相关细胞功能和生化反应。本文从日本七鳃鳗（Lampetra japonica）神经轴体中提取RNA,通过PCR扩增获得全长序列为1592bp的L-CaM基因;生物信息学结果表明,L-CaM没有跨膜结构域和信号肽。成功构建pColdⅠ-L-CaM原核表达载体,获得可溶性的L-CaM重组蛋白;质谱结果证实了获得的重组蛋白是L-CaM;圆二色谱（circular dichroism,CD）分析发现,α-螺旋占89%,无β-折叠结构,无规则卷曲11%,说明L-CaM二级结构以ɑ螺旋为主;当外源加入Ca²⁺后α-螺旋减少至78%,β-折叠1%,无规则卷曲22%,说明Ca²⁺可以改变L-CaM二级结构的组成,且具有相互作用。成功构建pEGFP-N1-CaM真核表达载体,确定了L-CaM定位于HeLa细胞核和细胞浆中,LPS和Ca²⁺刺激影响L-CaM由细胞核向细胞中转移。实时定量PCR和免疫印迹结果表明,在293T细胞中,过表达的L-CaM对下游激酶CaMKⅡ作用不明显,但促进PLA2表达;免疫组化及免疫印迹结果表明,L-CaM在肠、神经轴体、肾、鳃中高表达。综上所述,Ca²⁺-L-CaM复合体形成后活化L-CaM,激活下游靶蛋白和激酶的活性,影响细胞周期的进程,调节机体免疫功能。此外,CaM在细胞增殖、周期调控、凋亡等方面具有重要调节作用,而在七鳃鳗中L-CaM有何功能还未曾报道过。本文通过对L-CaM分子结构、组织定位等研究,为后期L-CaM的功能研究打下了坚实的基础。