本论文中包含了两章，分别是裂殖酵母蛋白赖氨酸甲基转移酶Set9的调控蛋白Pdp1的PWWP结构域的结构和相互作用研究和人组蛋白乙酰转移酶MOZ的串联PHD锌指结构域的溶液结构。在每章中，我们首先介绍了相关的实验背景和工作意义，其次是实验方法和实验结果，最后是讨论和总结。在第一章中，首先是研究背景介绍：在真核细胞中的基因被核小体包装成不同结构层次的染色质，组蛋白的翻译后修饰对染色质结构以及基因转录有着重要的调控作用。H4K20的甲基化与细胞周期，DNA损伤修复和异染色质状态有关。在裂殖酵母中，Set9是H4K20位点唯一的甲基转移酶，而Pdp1对于Set9在染色质上的定位以及甲基转移反应起到了重要的调控作用。在方法和结果部分，我们利用核磁共振解析了裂殖酵母Pdp1的PWWP结构域，并首次发现了Pdp1PWWP结构域特异性结合三甲基化修饰的组蛋白H4K20以及非序列特异地结合双链DNA，从结构上分别找出了它们的结合位点，进而提出了Pdp1与核小体结合的模型。这对于今后研究PWWP结构域在染色质调控中的作用提出了一种新的视角。第二章中，首先介绍了组蛋白的乙酰化修饰，以及这种修饰在转录激活中的作用。在Zeng Lei等人发现串联PHD结构域可以识别乙酰化的赖氨酸之前，对于识别乙酰化修饰的结构域就只有Bromo结构域。近年来对单个染色质结合结构域的研究很多，但是当这类结构域以串联方式出现时，往往在识别底物上与单个的结构域表现出很大的不同，DPF3b的串联PHD结构域就是这样。在方法和结果部分，我们解析了人组蛋白乙酰转移酶MOZ的串联PHD锌指结构域的溶液结构，通过化学位移扰动实验发现，与DPF3b类似的，其串联PHD锌指结构域可以特异性地识别乙酰化的组蛋白H3K14；而与DPF3b不同的是不能识别乙酰化的组蛋白H4K16。通过突变实验，我们还找出了参与这种相互作用的关键残基。这项研究的意义在于发现了MOZ自身PHD结构域的作用底物，对于研究MOZ乙酰转移酶复合物在表观遗传调控中的作用提供了参考。