本文利用电子顺磁共振法（EPR）、可见光谱法（VIS）及活性测量，探讨了枯草杆菌中性蛋白酶（B.S.NP）、核酸P1酶、碱性磷酸酶（AKP）及氨基酰化酶（ACY）与外加金属离子（Cu（Ⅱ）、Co（Ⅱ））的直接相互作用。结果表明，外加金属离子都能进入上述四种酶的活性中心位点，取代中心位点的Zn（Ⅱ），影响酶活性。 对于单核锌酶B.S.NP，外加的Cu（Ⅱ）与B.S.NP生成大分子配合物。而且，这种配合物有两种不同的构象形式，这两种构象形式随pH值不同而相互转换。 对于三核锌酶核酸Pl酶，在pH3.8和5.6条件下，外加的Cu（Ⅱ）同时进入Zn₂、Zn₃位。随pH值的升高，Zn₃位的Cu（Ⅱ）向Zn₂位迁移。直接外加的Co（Ⅱ）进入的Zn位与以往文献用传统方法引入的Zn位不同，并存在类似于Cu（Ⅱ）在不同活性位点间的迁移现象。 对于二核锌酶AKP，外加Cu（Ⅱ）进入某一亚基的A位，当pH变化时，另一亚基A位的Cu（Ⅱ）迁移至该亚基的B位，形成抗铁磁性偶合，致使EPR垂直区的峰强度减小。外加Co（Ⅱ）亦有类似于Cu（Ⅱ）的移动现象，导致可见光区出峰位置的变化。 对于结构知之较少的单核锌酶ACY来说，我们得到了Cu（Ⅱ）进入酶活性中心位点的顺磁共振谱，表明外加Cu（Ⅱ）与ACY之间存在直接相互作用。 本文工作进一步拓展了金属离子与金属酶之间的直接相互作用的研究范围。发现了进入多核锌酶活性中心位点的外加金属离子随pH值变化在不同位点之间的迁移现象。为进一步探讨金属酶活性中心结构做了一些基础研究。