肌原纤维蛋白是肌肉蛋白质中以肌球蛋白、肌动球蛋白等具有凝胶形成能力的蛋白为主要成分的一类蛋白质群,其热诱导凝胶特性对肉制品的质构、保水性等具有很大贡献,目前对其凝胶特性的研究较多,然而对这种蛋白质群的结构以及结构与凝胶特性间关系研究尚不多见,本研究以猪肉腰大肌为原料,提取其肌原纤维蛋白,以pH值为影响因素,研究其加热过程中的二、三级结构变化,测定其热变性温度、流变特性以及浊度等一些物化特性,同时测定其热诱导凝胶的功能特性(凝胶强度、保水性),研究结构与凝胶特性的关系,为凝胶类肉制品深加工提供理论依据,研究结果如下：1加热及不同pH值对猪肉肌原纤维蛋白结构的影响用圆二色谱(circular dichrosim spectra, CD)和拉曼光谱研究了不同pH值(pH5.0、5.5、6.0、6.5、7.0)猪肉肌原纤维蛋白在加热过程中及加热后的结构变化,结果显示,加热过程中各pH值蛋白样品二级结构变化都是α-螺旋含量减少,p-折叠增多,说明加热使α-螺旋结构向p-折叠结构转化；对蛋白质三级结构环境信息测定发现,在加热过程中,pH5.0样品的色氨酸残基疏水性呈先升高后降低变化,酪氨酸残基疏水性呈先降低后升高变化,而pH5.5、6.0、6.5、7.0值下,其色氨酸和酪氨酸残基疏水性都呈先升高后降低再升高变化。比较pH值对加热后溶液和凝胶两种物理状态下蛋白质二级结构的影响发现,接近等电点范围(pH约5.0-5.2)时,蛋白α-螺旋结构显著偏少,而p-折叠结构偏多,说明酸性条件也会使α-螺旋结构向p-折叠结构转化；凝胶状态下pH对氨基酸残基疏水性影响结果显示,从pH5.0到7.0,芳香族氨基酸残基疏水性在接近等电点时较低。2不同酸碱度猪肉肌原纤维蛋白DSC、流变学和物化特性与蛋白结构的关系用差示扫描量热仪(differential scanning calorimetric,DSC)、流变仪和比色法测定不同pH值(pH5.0、5.5、6.0、6.5、7.0)猪肉肌原纤维蛋白热稳定性、流变特性、溶解度和浊度等物化特性,结果显示,随pH值偏离等电点范围(pH约5.0-5.2),其主要凝胶作用成分肌球蛋白的第一变性温度点以及流变聚集温度点显著升高,说明其热稳定性随pH值升高而逐渐提高。蛋白在加热过程中溶解度降低,浊度升高；pH偏离等电点时使其溶解度升高,浊度降低。结构与物化特性的关系显示,肌原纤维蛋白加热过程中α-螺旋结构向β-折叠转化伴随着溶解度的降低以及浊度的升高；低pH值降低蛋白a-螺旋结构稳定性,使蛋白提前发生变性聚集,溶解度降低而浊度增大。3不同酸碱度猪肉肌原纤维蛋白热诱导凝胶功能特性与蛋白结构的关系用物性测试仪、扫描电镜(scanning electron microscope,SEM)、离心法和低场核磁(nuclear magnetic resonance,NMR)测定猪肉肌原纤维蛋白热诱导凝胶强度、保水性(water holding capacity,WHC)、微观结构和水的状态分布(T2驰豫),结果显示,随着pH值偏离等电点(pH约5.0-5.2)逐渐升高时,保水性呈现升高趋势；然而随着pH的升高,凝胶强度和硬度并非线性增强,而是先升高,在pH6.0时达到最大值,之后又呈现下降；核磁结果显示,随着pH值升高,T21和T22增大,说明凝胶结构内外部水分移动性增大,T22主要表征了对凝胶保水性最大贡献的那部分水,这部分水的减少意味着排出的自由水的增多。扫描电镜结果显示,接近等电点时,凝胶有聚合物,而且网络结构无序、粗糙,而远离等电点时,网络结构趋于有序均匀,孔径均—结构与凝胶特性关系显示,二级结构中α-螺旋结构与保水性呈显著正相关关系,与凝胶强度没有显著相关性。而凝胶强度与三级结构中芳香族氨基酸残基疏水环境有很强的显著正相关性。由上可见,加热使猪肉肌原纤维蛋白α-螺旋结构向p-折叠转化,造成了溶解度的降低以及浊度的升高；降低pH至等电点范围时,蛋白结构稳定性降低,α-螺旋结构更多地向β-折叠转化,造成溶解度和保水性的降低以及浊度的升高；凝胶强度与芳香族氨基酸残基疏水性显著正相关,可见蛋白二级、三级结构与凝胶特性都有着十分紧密的联系。