抗氧化剂被加入食品中,以阻止或延迟由于食品的微生物、酶或化学变化造成的营养损失,并延长食品的保质期和质量。但违规使用或超限量食用抗氧化剂会对人体健康造成不利影响。抗氧化剂在生物体内的吸收、分布、代谢等,与蛋白质的结合机制密切相关。血清白蛋白（SA）是血浆中含量最丰富的蛋白质,是许多内源性和外源性化合物的储存和转运蛋白。若抗氧化剂与SA的结合作用强,则其在机体内的代谢和排泄慢,半衰期增加,甚至会导致副作用。另一方面,抗氧化剂与SA的相互作用会影响SA的构象,影响载体蛋白的正常功能。研究抗氧化剂与蛋白质之间的相互作用机制,可以为进一步了解抗氧化剂在机体内的副作用,以及抗氧化剂的合理使用提供参考依据。本论文的主要研究内容如下:通过多光谱法和循环伏安法研究了三种结构相似的没食子酸酯类抗氧化剂,没食子酸丙酯（PG）、没食子酸辛酯（OG）、没食子酸月桂酯（DG）与BSA的结合机理,讨论了三种没食子酸烷基酯的结构与BSA构象变化之间的构效关系。荧光猝灭实验结果表明,三种没食子酸烷基酯对BSA的荧光猝灭机理均为静态猝灭。在298 K下,PG、OG、DG与BSA结合常数Kb分别为（2.80±0.15）×104L·mol-1、（7.32±0.16）×104L·mol-1、（3.26±0.14）×105L·mol-1。热力学参数和位点竞争实验表明,三种没食子酸烷基酯都结合在BSA亚域IIA的位点I,均通过疏水作用与BSA形成了较为稳定的复合物。同步荧光光谱、3D荧光光谱与红外光谱证明三种没食子酸烷基酯都诱导BSA的构象发生变化。没食子酸烷基酯的基本结构是引起BSA荧光猝灭和构象变化的主要原因,DG与BSA的结合力更强,对BSA构象的影响更大。但结构的差异影响了没食子酸烷基酯与BSA结合构效关系,碳链的长度是影响构效关系的主要因素。研究了抗氧化剂乙氧基喹啉（EQ）与BSA的结合机理,以及β-环糊精对EQ与BSA结合的调控作用。荧光猝灭实验结果表明,EQ对BSA的荧光猝灭机理为静态猝灭。298 K温度下的Kb值为（1.24±0.04）×104L·mol-1,ΔH值为(-116.1±7.07k J·mol-1),ΔS值为(-312.22±23.08 J·mol-1·K-1),说明EQ与BSA通过氢键和范德华力形成了稳定的复合物。当EQ与β-环糊精共同与BSA作用时,EQ与β-环糊精竞争结合BSA,这种竞争作用降低了EQ单独与BSA作用的猝灭常数和结合常数,但并没有改变EQ与BSA的作用机制和作用位点。β-环糊精减弱了EQ与BSA的结合力。