【摘 要】
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在细胞应答热休克过程中最早期的事件是将胁迫信号从细胞表面传至细胞内,从而诱导热休克蛋白的合成使细胞产生对热的耐受性.Hsp90是热休克蛋白家族中一类独特的、含量丰富的
【出 处】
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中国协和医科大学 北京协和医学院 中国医学科学院 清华大学医学部
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在细胞应答热休克过程中最早期的事件是将胁迫信号从细胞表面传至细胞内,从而诱导热休克蛋白的合成使细胞产生对热的耐受性.Hsp90是热休克蛋白家族中一类独特的、含量丰富的并对细胞存活必不可少的胞质蛋白.它参与调节包括基因转录、细胞信号转导、细胞生长、发育、凋亡等许多重要的生理过程.因此研究参与热休克诱导的hsp90的基因表达的信号转导途径将有助于对Hsp90在热胁迫中的分子功能的理解.蛋白激酶C(PKC)是一类丝氨酸/苏氨酸蛋白激酶,它不仅在将外界刺激信号从细胞表面传至细胞内的过程中起了关键的作用,同是也是许多信号转导途径的一个中央枢纽.它还可调节许多生物功能包括细胞增殖、分化和凋亡等.该研究则主要探讨了PKC和热休克蛋白Hsp90在热休克应答过程中两者之间的关系.该论文首先PKC对热休克诱导的Jurkat细胞中hsp90基因表达的调节,包括了不同的PKC抑制剂对热休克诱导的hsp90的mRNA水平和启动子活性的影响.在此基础上进一步观察了热休克对Jurkat细胞中的PKC在细胞中定位的影响.然后将显性负突变PKC-ε质粒(DN-PKC-ε)和组成性活化PKC-ε质粒(CA-PKC-ε)等真核表达质凿瞬时转染到Jurkat细胞中,通过竞争性RT-PCR的方法证实PKC-ε在热休克诱导的hsp90β的基因表达中起了一个关键的作用.最后应用免疫共沉淀的方法观察了PKC-ε和Hsp90β是否存在直接的相互作用.此外,根据Hsp90不同的功能结构域一系列的hsp90的真核表达亚克隆和原核表达亚克隆被构建成功,为进一步研究PKC对Hsp90β的磷酸化打下基础.
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