论文部分内容阅读
本研究利用生物信息学和各种实验技术相结合的方法对分离获得的三条刺茄cDNAs：Sszn-mp1、Sszn-mp2及Sszn-mp3进行了细胞内的定位、基因组组成、成熟蛋白的形式及结构和功能研究。从GenBank数据库中推导和拼接出9条其它植物的Zn-MPs和6条蓝细菌的Zn-MPs。分析表明，这些蛋白质是一类新的保守的膜结合的锌金属蛋白酶家族，为植物和蓝细菌所特有，它们的功能可能与光合作用有关。其它植物的Zn-MPs序列与SsZn-MP3之间有超过62％的相同性，而6条蓝细菌的Zn-MPs序列与SsZn-MP3之间只有约20％的相同性，但是其中一些氨基酸残基和区域则相当保守。Southern杂交和基因组分析表明，植物中这类基因在基因组中只有1个或2个拷贝，成熟的zn-mp mRNAs可由7个或更少的外显子精确地拼接而成。植物zn-mp基因编码的膜蛋白可能定位在叶绿体、内质网(膜)和质膜上，而蓝细菌的此类蛋白定位在细胞质膜上。刺茄Sszn-mp基因在不同的组织中有差异地表达，各种刺激因素也可以诱导其表达。Western杂交结果表明，刺茄中仅表达膜蛋白SsZn-MP1，并且植物中这类高度保守的家族成员可以形成不同的成熟形式，成熟的此类蛋白将剪切掉其N-端的导肽。这类Zn-MPs蛋白含有一个保守的锌结合位点(HEAGHX19E/DX46-48EX7EGG)、一个可能的G蛋白偶联受体家族1标志和一个三联氨基酸残基元件。该元件在植物和蓝细菌中分别为N-R/K-F、D/E-R-Y/T。这表明不同成熟形式的Zn-MPs可能作为蛋白酶或/和信号受体。