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c-Jun氨基端激酶(JNK)是丝裂原激活蛋白激酶(MAPK)超家族的成员，在细胞增殖、分化、凋亡等多种生物学事件中扮演着重要角色。已有研究表明JNK1可以磷酸化Bcl-XL/Bcl-2相关死亡促进因子(Bad)Thr201位点，并因此抑制由白介素3(IL-3)撤除引起的细胞凋亡。基于这一发现，希望探究JNK1促进细胞存活的其他分子机制及信号通路之间的交叉“对话”，这对于深入理解生长因子引发的JNK1信号转导网络具有非常重要的意义。
糖酵解反应是细胞存活必需的重要代谢过程，磷酸果糖激酶1(PFK-1)是反应的关键限速酶之一。本研究首次发现JNK1在生长因子诱导的PFK-1活性调节及糖酵解反应中的重要作用。蛋白质组学分析证明PFK-1是Bad的结合蛋白。虽然两者之间的相互作用不依赖于JNK1，但是JNK1可以通过对Bad Thr201位点的磷酸化作用上调PFK-1的活性，从而提高糖酵解反应速率。本研究为JNK1促进生长因子介导的细胞存活提供了又一有力的证据。
文献报道在肿瘤坏死因子α(TNF-α)或紫外照射刺激下，野生型小鼠胚胎成纤维细胞(MEFs)中核因子κB(NF-κB)对JNK1均有调节作用。本文中的实验结果初步显示，IL-3可以诱导JNK1早期的瞬时活性和IκB激酶(IKK)滞后的持续活性。进一步研究发现Tpl2是IL-3-JNK1信号通路中的上游因子，其与NF-κB/Rel蛋白家族成员p105组成的稳定蛋白复合物可以激活JNK1-IKK可能通过磷酸化p105碳端的丝氨酸位点引起蛋白酶体介导的p105降解，影响p105：Tpl2复合物的稳定性，从而抑制JNK1的延长活性。