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目的确定副干酪乳杆菌具有絮凝活性的部位及成分，使用不同方法对其进行初步提取进而确定最佳方法，其后考察该絮凝成分脱离菌体后的絮凝条件，利用抑制剂将絮凝物质与淀粉分离进行电泳操作从而获得该絮凝物质的分子量，为今后研究其空间结构及结合位点，开发新一代微生物絮凝剂奠定理论基础。方法通过对絮凝活性、热稳定性及酶稳定的测定确定具有絮凝活性物质的部位及成分，然后使用超声、酸性LiCl、中性LiCl及盐酸胍方法对活性物质进行提取，对提取物的含量、活性及电泳图的比较确定最佳提取方法，利用单因素实验及Box-Behnken中心组合以pH、蛋白溶液量、温度3个因素为响应因子，絮凝率为响应值分析各因子与絮凝率之间的影响关系，确定最优组合。根据单因素实验及正交实验确定最佳抑制淀粉与絮凝物的试剂及抑制条件，将分离后的絮凝物进行电泳操作。结果通过对副干酪乳杆菌絮凝活性的研究确定具有絮凝活性的物质在该菌株的细胞壁上且为蛋白类物质，此蛋白能与淀粉结合沉降淀粉因此命名为淀粉结合蛋白。对其进行不同方法的提取发现利用超声法提取的蛋白含量最多且絮凝效果最好，因此选用超声提取法。利用响应面分析得到最佳絮凝条件：pH为7.0、蛋白溶液量0.8mL、温度35℃。通过单因素及正交实验确定最佳抑制剂为胆盐，在温度为30℃、pH为7.0、胆盐浓度为0.1g/mL条件下抑制效果最佳，将分离后的蛋白进行电泳操作，得到淀粉结合蛋白的分子量在30kDa-55kDa范围内。结论絮凝活性物质为蛋白类物质，该物质脱离菌体后仍具有絮凝活性作用即沉降淀粉的能力，抑制剂可以很好的将淀粉与淀粉结合蛋白分离。利用响应面分析得到最佳絮凝条件：pH为7.0、蛋白溶液量0.8mL、温度35℃。通过单因素及正交实验确定最佳抑制剂为胆盐，在温度为30℃、pH为7.0、胆盐浓度为0.1g/mL条件下抑制效果最佳，将分离后的蛋白进行电泳操作，得到淀粉结合蛋白的分子量在30kDa-55kDa范围内。