【摘 要】
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为了进行分泌性蛋白分子的自动化预测分析,我们与同事合作编写了一个整合的综合分析平台,并对现有公共数据库中的小鼠假想蛋白(hypotheticalprotein)进行了系统的分析,从4771
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为了进行分泌性蛋白分子的自动化预测分析,我们与同事合作编写了一个整合的综合分析平台,并对现有公共数据库中的小鼠假想蛋白(hypotheticalprotein)进行了系统的分析,从47716条序列中共得到1329个分子携带有潜在的信号肽序列,占所有分析序列的2.8％左右.进一步对HYP36和HYP32进行了深入的分析.HYP36基因定位于小鼠第17号染色体C区,约7.0kb,由11个外显子组成,可以转录生成至少4种转录本.所编码的蛋白质多肽N端含有一个24 aa的疏水性信号肽,肽链中含有一个保守的M6P受体结构域,2个N-linked的糖基化位点,序列同源性检索提示该分子为小鼠N-乙酰葡萄糖氨基-1-磷酸转移酶γ亚单位[GlcNAc-1-phosphotransferase γ chain(GenBank accession no. AAR19081)],该基因广泛表达小鼠各种组织、细胞;亚细胞定位分析显示,该分子主要定位于高尔基器;转染NIH-3T3细胞可以诱导细胞产生Ⅰ-细胞(Inclusion Cells)表型:相差显微镜观察可见细胞中有很多胞质小泡,亚细胞结构观察显示细胞内出现大量脂滴,溶酶体大量增生,生化指标检测显示细胞内溶酶体酶(β-葡萄糖醛酸苷酶和β-半乳糖苷酶)的含量降低,细胞培养上清中溶酶体酶的含量上升,提示HYP36可能参与了细胞内溶酶体酶的分选过程.既往研究表明人N-乙酰葡萄糖氨基-1-磷酸转移酶γ亚单位的突变可以导致ⅢC型粘脂病(mucolipidosis)的发生,病人的成纤维细胞中含有很多细胞质小泡,小泡中有大量的未被消化的大分子,这些大分子在正常情况下是由溶酶体降解的.由于N-乙酰葡萄糖氨基-1-磷酸转移酶γ亚单位的突变使得溶酶体酶分子上的甘露糖不能够被磷酸化,导致大多数溶酶体酶(依赖于M6PR进行分选)不能正确地进入溶酶体,从而分泌到细胞外.最终导致Ⅰ-细胞表型的产生以及外周血中溶酶体酶的水平升高,这与该研究中过表达的结果十分相似.
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