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谷氨酰胺转移酶（TGase,EC 2.3.2.13）现已广泛应用于肉制品加工来提高肉制品品质。它可以催化蛋白质发生分子内和分子间的交联,进而改善蛋白的功能性质,其交联效果与底物蛋白的结构密切相关。研究表明,蛋白氧化所引起的蛋白结构变化会改变TGase交联模式。作为肉制品中常用的食品添加剂,焦磷酸钠（TSPP）对肌动球蛋白的解离作用及相应发生的蛋白结构变化对TGase交联模式的影响尚不清楚,而且TSPP与肉制品贮藏和加工中常发生的蛋白氧化现象对TGase交联模式的共同影响也未知。因此,有必要研究TSPP所引起的天然和氧化肌动球蛋白解离对TGase交联模式的影响,为TGase在肉制品中应用及产品品质控制提供理论依据。本研究以肌动球蛋白为研究对象,先后经TSPP和羟自由基氧化体系（0.01 mmol/L FeCl3,0.1 mmol/L抗坏血酸,1、5、10、20 mmol/L H2O2）处理后,加入TGase（E:S=1:20）催化交联,观察TSPP引起的天然和氧化肌动球蛋白解离对TGase交联的影响。主要研究内容为:研究TSPP对天然和氧化肌动球蛋白解离的影响;研究TSPP解离肌动球蛋白对TGase交联模式的影响;研究TSPP引起的TGase交联模式变化对肌动球蛋白凝胶性能的影响;研究TSPP作用下肌动球蛋白氧化程度、解离程度、TGase交联模式和蛋白凝胶性能之间的相关性。通过研究TSPP对天然和氧化肌动球蛋白解离的影响发现,随着氧化程度的增加,TSPP解离肌动球蛋白的程度先升高后降低,H2O2浓度为1 mmol/L时,肌动球蛋白解离程度最高,未氧化蛋白的解离程度最低;TSPP抑制ATP对肌动球蛋白的解离。通过研究TSPP解离肌动球蛋白对TGase交联模式的影响发现,TSPP处理会促进所有氧化程度样品（1、5、10、20 mmol/L H2O2）的TGase交联;无论是否经过TSPP处理,TGase交联程度均与氧化程度呈负相关;随着氧化程度增加,TGase交联位点由肌球蛋白S1部位向S2部位转变,对于未氧化样品,其主要交联位点为S1,而对于重度氧化（20 mmol/L H2O2）样品,其主要交联位点为S2;相对于–TSPP样品,TSPP处理后交联位点由S1转变为S2的速度较慢。通过研究TSPP引起的TGase交联模式变化对肌动球蛋白凝胶性能的影响发现,无论是否添加TGase,+TSPP样品弹性因子（EI）值、宏观粘度因子（MVI）值和持水性均高于–TSPP样品;TGase催化交联后,–TSPP和+TSPP样品的EI值、MVI值和持水性进一步增加;TGase催化所引起的凝胶性能提高与氧化程度相关,随着氧化程度的增加,由TGase交联引起的–TSPP样品EI终值增幅从88.2%降到1.86%,+TSPP样品的EI终值增幅从90.82%降到31.25%,可见蛋白氧化抑制TGase交联引起的凝胶性能提高,且–TSPP比+TSPP的抑制作用更强烈。通过研究TSPP作用下肌动球蛋白解离、TGase交联模式和蛋白凝胶性能之间的相关性发现,–TSPP样品的TGase交联程度与氧化引起的肌球蛋白重链（MHC）变化显著相关（P<0.05）,而+TSPP样品的TGase交联程度与氧化引起的MHC和肌动蛋白变化均显著相关（P<0.05）;–TSPP和+TSPP样品的凝胶性能均与氧化和TGase交联引起的肌球蛋白变化显著相关（P<0.05）,且凝胶时肌球蛋白头部S1的聚集和交联是影响凝胶性能的关键部位。综上所述,本课题阐明了TSPP解离肌动球蛋白对TGase交联模式及后继凝胶性能的影响,解析了TSPP作用下肌动球蛋白解离、TGase交联模式和蛋白凝胶性能之间的相关性,为TGase及其他交联酶类在肉制品中的应用提供理论依据。