核膜作为真核细胞与原核细胞在结构上的重要差别之一，不仅将细胞质内的物质和细胞核内的物质分别界定在相对独立的环境中，而且在调控细胞功能方面也发挥着极其重要的作用。核膜还有一个重要的特点，即高度的动态性。在有丝分裂之初，核膜崩解分散到细胞质中，从而使得微管能够对染色体进行有效地捕捉；在有丝分裂的后期，核膜开始在染色体的表面重新装配，最终形成完整的核膜结构。然而，尽管研究者对核膜的周期性动态变化早已有了充分的认识，但是对核膜崩解以及核膜重建分子机制的认识却还处在相对初级的阶段。 为了探讨核膜重建的分子机制，首先，利用PCR从爪蟾丈库中扩增了内层核膜蛋白lamin B receptor(LBR)的eDNA，并通过与绿色荧光蛋白GFP基因融合和细胞转染，分别在HeLa和XTC细胞中表达了全长LBR蛋白或其功能不全的蛋白片段。通过综合分析，发现LBR在维持核膜结构的稳定性方面是非常重要的。过量表达LBR会导致核膜大量增生和堆积，LBR功能缺失会导致核膜结构和功能异常由于LBR能够引起核膜的增生，因此LBR在核膜的动态变化中起到了重要的作用，这也预示着它在核膜重建中可能是至关重要的。为了探讨LBR在核膜重建中的作用，首先探讨了xLBR和importin β的结合，因为importin β在核膜重建过程中起到了募集膜泡的作用。为此，利用pull down以及体外结合等实验，证实了xLBR<1-210>能够与importin β结合，并且这种结合受到RanGTPase的调控。同时，通过利用xLBR N端的不同片段与importin β进行的体外结合实验，我们确定了N端中第45位氨基酸至第90位氨基酸间的序列是决定xLBR<1-210>能够与imoortin β直接结合的关键序列。 xLBR的N端能够与importin β结合，并且这种结合受到RanGTPase的调控，表明在核膜重建过程中，带有LBR的膜泡很可能通过与importin β的直接结合被带到染色体表面，从而参与核膜重建的过程。为此，将稳定表达GFP-xLBR的HeLa细胞制成中期提取物。在此系统中，利用表面富集了importin β或RanGDP的多糖小球(Sepharose beads)可以诱导核膜重建，并能观察到绿色膜泡被募集并参与到核膜重建过程中，在多糖小球表面形成连续的核膜。而在重建系统中，加入过量的体外纯化的xLBR<1-210>，能在很大程度上影响绿色膜泡被募集到多糖小球上参与核膜重建。而去除了importin β的提取物则不能支持富集了RanGDP的多糖小球诱导的核膜重建，但是富集了importin β的多糖小球仍旧可以募集绿色膜泡，诱导核膜的重建。然而，在去除了importin β的提取物中存在过量纯化的xLBR<1-210>时，则不再能支持核膜的重建了。由此，表明importin β能通过与LBR的直接结合将含有LBR的膜泡募集到染色体表面参与核膜重建过程。