贻贝足丝蛋白因其在水中的优良的粘附性能,引起了广泛的研究兴趣。这种粘附作用主要是通过其中的特殊非天然氨基酸,3,4羟基苯丙氨酸(DOPA)来实现。然而由DOPA介导的贻贝足丝蛋白的粘附机理还不甚清楚,这也限制了其在生物材料领域的进一步应用。我们通过基于原子力显微镜的单分子力谱,直接表征DOPA与不同无机、有机表面的相互作用强度;研究在不同的溶液环境下(如p H值、离子强度),DOPA与各种固体表面粘附力的差异性;探索DOPA-Fe3+配位键对贻贝足丝韧性的贡献。我们的研究标明多巴可以通过不同的方式与多种无机、有机界面相互作用。特别是我们发现DOPA-Fe3+配位键的强度受p H和铁离子浓度的调控。结合第一性原理的计算,我们发现这主要是由于在不同的化学环境下,DOPA-Fe3+配合物的配位数的不同。两配位的配合物呈平面结构,有较大的解离力,而三配位呈八面体结构,受力后发生变形,有着较小的解离力。这些研究系统地在单分子层面揭示了贻贝足丝蛋白的粘附机理,为理性设计新型的粘附材料提供基础。