本实验旨在于研究pH时大豆分离蛋白构象及水溶液性质的影响,进而分析大豆分离蛋白构象及水溶液与表面疏水性之间的构效关系。试验采用Lowery法、ANS荧光探针法测定了不同pH下大豆分离蛋白溶解度、表面疏水性,利用圆二色光谱、拉曼光谱、荧光光谱分别对蛋白质二级结构、三级结构进行分析,并通过Zeta电位仪与动态激光光散射(DLS)研究了不同pH下大豆分离蛋白的水溶液性质。结果表明:随着pH的升高,大豆分离蛋白的二级结构发生由β-折叠结构向α-螺旋结构的转变,Tyr残基所处微环境极性并未表现出明显变化,而Trp残基所处微环境极性增强,同时伴随着Zeta电位值及流体力学半径均降低。数据统计表明:大豆分离蛋白表面疏水性与溶解度呈负相关关系,与α-螺旋结构含量呈负相关关系,而与β-折叠结构含量呈正相关关系。