组蛋白乙酰化是真核生物中分布最广、研究最多的一类组蛋白修饰,介导组蛋白乙酰化的复合体有SAGA、NuA3、NuA4等,其中NuA4复合体作为进化中非常保守和必需的多亚基复合体,具有乙酰化组蛋白H4/H2A和激活转录的能力,广泛参与了基因转录激活、DNA损伤修复、细胞周期等重要的细胞生理过程。Yng2是NuA4复合体主要组分,对NuA4复合体的功能发挥具有至关重要的作用。笔者实验室前期研究发现敲除禾谷镰孢菌(Fusarium graminearum)FgYNG2后,突变体生长极慢,培养在PDA上数日后易产生角突变。全基因组重测序发现其中两个角变子在丝状真菌特有基因FSY1 (Filamentous fungi-specific Suppressor of Fgyng2 mutant 1)上分别发生了移码突变和终止突变,推测FSY1很可能参与到FgYNG2介导的丝状真菌组蛋白乙酰化调控中。为了明确FSY1和FgYNG2之间的关系以及FSY1的功能,本研究首先在yng2突变体中敲除了FSY1,研究结果发现Fgyng2/fsy1双突变体与角变子生长一致,均部分回复了Fgyng2的营养生长缺陷。但是,Fgyng2突变体在侵染和有性发育阶段的缺陷则未得到回复。然后在野生型背景下敲除了FSY1,并对fsy1突变体进行表型的观察,发现fsy1突变体菌丝生长滞缓,几乎不产色素,无法形成子囊壳,致病力丧失,表明FSY1在生长发育和致病中均十分重要。目前笔者正在用H4的特异性乙酰化抗体分析Fsy1对Fgyng2突变体组蛋白乙酰化水平的回复情况,并通过对Fsy1互作蛋白的鉴定,进一步揭示该蛋白参与的调控网络。此外,研究还发现Fsy1是一个富含谷氨酰胺的蛋白,氨基酸组成中有18.18%为谷氨酰胺,而且在序列中有大量连续的谷氨酰胺,最长的有连续的8个氨基酸为谷氨酰胺,这种连续的谷氨酰胺与Fsy1功能的关系有待进一步的探究。