【摘 要】
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利用液相二次离子质谱技术(LSIMS)结合特异性蛋白酶降解研究了膜结合Melittin的“抛锚”状态.结果显示,Melittin(蜂毒素)分子在磷脂膜上为平躺α-螺旋结构,其螺旋中含Lys_7,L
【机 构】
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清华大学生物科学与技术系,生物膜与膜生物工程国家重点实验室,清华大学生物科学与技术系,生物膜与膜生物工程国家重点实验室 北京100084 北京微量化学研究所 北京100091,北京100084
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利用液相二次离子质谱技术(LSIMS)结合特异性蛋白酶降解研究了膜结合Melittin的“抛锚”状态.结果显示,Melittin(蜂毒素)分子在磷脂膜上为平躺α-螺旋结构,其螺旋中含Lys_7,Lys_(21),Arg_(22)的一侧朝向磷脂膜的外部.这一发现对蜂毒素插膜机制的研究具有十分重要的意义.结果还表明,质谱技术与专一性蛋白水解酶的结合为膜插入机制的研究提供了一个崭新的、行之有效的方法.
The “anchored” state of membrane-bound Melittin was studied by liquid-phase secondary ion mass spectrometry (LSIMS) combined with specific protease degradation. The results showed that the Melittin molecule was a flat α-helical structure on the phospholipid membrane, Lys_ (21) and Arg_ (22) toward the outside of the phospholipid membrane, and this finding is of great significance for the study of the mechanism of melatonin intercalation.The results also show that mass spectrometry and specific protein The combination of hydrolases provides a new and effective method for the study of membrane insertion mechanism.
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