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将人工全化学合成的尿激酶原(pro-urokinase)cDNA克隆到表达载体pET3d中,转化大肠杆菌BL21(DE3)LysS,经IPTG诱导,获得了占菌体总蛋白18%的高表达。经SDS-PAGE和Western-blot鉴定,表达产物主要为单链尿激酶,并且在菌体内基本以无活性的包涵体形式存在。经体外变复性,从IL培养基中可获得300000单位的活性尿激酶原。