鲨鱼肠道蛋白酶的分离纯化及性质的初步研究

来源 :厦门大学学报：自然科学版 | 被引量 : 0次 | 上传用户：sniper0928

【摘要】

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以鲨鱼肠为材料，经柠檬酸缓冲液抽提，硫酸铵分级分离，ＣＭ－纤维素离子交换柱层析纯化，获得蛋白酶（Ⅰ）和蛋白酶（Ⅱ），研究了蛋白酶Ⅱ性质，酶经聚丙烯酰胺凝胶电泳鉴定为单一蛋白纯，酶的紫外吸收

【作者】

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陈清西陈祥仁

【出处】

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厦门大学学报：自然科学版

【发表日期】

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1994年6期

【关键词】

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鲨鱼肠道蛋白酶提纯 Mustetus griseus Intesinal proteinase Purification Characterization

【基金项目】

：

福建省自然科学基金

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以鲨鱼肠为材料，经柠檬酸缓冲液抽提，硫酸铵分级分离，ＣＭ－纤维素离子交换柱层析纯化，获得蛋白酶（Ⅰ）和蛋白酶（Ⅱ），研究了蛋白酶Ⅱ性质，酶经聚丙烯酰胺凝胶电泳鉴定为单一蛋白纯，酶的紫外吸收特征峰在２７５ｎｍ处，测得酶的分子量为１８ｋｄ，在ＰＨ８．０、３７℃下酶催化酪蛋白水解的Ｋｍ值为６．９×１０＾－５ｍｏｌ／Ｌ。酶水解酪蛋白的最活温度为５２℃，活化能为７６．５３ｋＪ／ｍｏｌ。几种金属离子对酶活力的

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