【摘 要】
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本文综述了热处理导致的α-乳白蛋白(α-lactalbumin,α-La)变性及其与其他乳蛋白成分之间的相互作用和影响因素。α-La的热稳定性受其分子内结合的Ca2+影响,变性后无法自聚,
【机 构】
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齐鲁工业大学（山东省科学院）食品科学与工程学院
【基金项目】
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山东省重点研发计划项目(2019YYSP025);国家自然科学基金青年科学基金项目(31501501)
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本文综述了热处理导致的α-乳白蛋白(α-lactalbumin,α-La)变性及其与其他乳蛋白成分之间的相互作用和影响因素。α-La的热稳定性受其分子内结合的Ca2+影响,变性后无法自聚,但可以与β-乳球蛋白(β-lactoglobulin,β-Lg)和血清白蛋白(serum albumin,SA)形成聚集体。经高温短时(high temperature short time,HTST)巴氏杀菌处理生成的α-La/β-Lg聚集体可用于生产低黏度、低浊度和高溶解性的蛋白饮料,α-La/SA聚集体具有良好的凝
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