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本文改进了HPT-ELISA检测法，利用一种简便并且高效的微生物表达体系，将hpt基因的全编码序列克隆到原核表达质粒pGEX—KG上，在E．Coli菌株B121（DE3）-pLys中进行诱导表达，获得了融合蛋白GST—HPT，经Thrombin凝血酶酶切过夜，再经过柱纯化后获得不合GST且具有生物活性的HPT纯蛋白，所得蛋白纯度〉90％。MALDI—TOF—MS分析表明，HPT蛋白分子量为39．4KD。用HPT纯蛋白免疫家兔，制备了高效价的多克隆抗体，进而构建了双抗夹心酶联免疫检测方法，其灵敏度为0．31