假单胞菌TS-1138 L-半胱氨酸脱巯基酶的纯化和性质研究

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假单胞菌TS-1138 L-半胱氨酸脱巯基酶经DEAE Cellulose-52阶段洗脱、Sephadex G-100柱层析被纯化了80.3倍,SDS-PAGE鉴定为单一条带,该酶的相对分子质量为53.0 kDa;酶反应的最适pH为7.5,最适反应温度为35℃,该酶的米氏常数为2.37μmol/L,最大反应速度为0.11μmol/mL·min·Pb2+对该酶有很强的激活作用,Zn2+对该酶有较强的抑制作用,羟胺为该酶特异性的抑制剂.
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