目的　研究人肺表面活性物质相关蛋白A1(SP A1)在大肠杆菌中的表达、产物纯化及免疫原性。方法　将人SP A1基因克隆至表达载体pGEX 2T上 ,分别转化至大肠杆菌JM10 1、JM10 5、JM10 9、XL1 blue和BL2 1(DE3)等不同宿主 ,并在不同温度中的表达 ,采用包涵体纯化方法及亲和层析法纯化目的蛋白 ,用ELISA及Westertblot初步分析SP A1蛋白的免疫原性 ,融合蛋白质经凝血酶酶切分析。结果　SP A1基因在前 4种宿主中表达有完整蛋白质和不完整蛋白质 ,目的蛋白质分别占总蛋白的 6 7%、9 8%、9 3%、14 8% ;于 2 8℃时 ,该基因在BL2 1(DE3)宿主中表达产物均为完整蛋白质 ,占总蛋白质的 10 %。经包涵体纯化和GlutathioneSepharose 4B亲和层析纯化 ,可获得纯度达 95 %以上的纯化蛋白。目的蛋白可被抗SP A多克隆抗体特异识别 ,凝血酶作用后可切出相对分子质量为2 6 0 0 0的目的蛋白质片段。结论　人组织特异性蛋白质SP A1可在大肠杆菌中表达 ,表达产物具有良好的免疫原性。