长白山核桃球蛋白的提取、分离纯化及其功能性质研究

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球蛋白是长白山核桃(Juglans mandshurica Maxim)种仁贮藏蛋白主要组分之一,也是深度开发和利用核桃蛋白资源深加工产品的主要成分。在采用改进的Osborne法提取核桃球蛋白并通过离子交换层析纯化球蛋白的基础上,初步研究其结构特性后,将其功能性质与大豆分离蛋白做对比,进行全面分析,为其在食品加工中的应用提供理论依据。结果表明:制备的球蛋白含量为80.71%,阴离子交换层析图谱出现4个峰,经SDS-PAGE分析其相对分子量集中在14.3 ku和27.0 ku,18.0~21.0 ku,30.0 ku和37.0 ku,30.0 ku、37.0 ku以及44.3~59.0 ku区间;必需氨基酸含量基本符合FAO/WHO成人推荐标准;差示扫描量热(DSC)图谱分析表明JMG干粉出现两个吸热峰,变性温度分别为98.08℃和155.33℃,对应焓值为13.06 J/g、764.80 J/g;傅立叶红外光谱(FT-IR)分析其二级结构,显示JMG以α-螺旋为主;除起泡性和持水性明显低于大豆分离蛋白(SPI)外,JMG其它功能性质均与SPI基本相当。
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