【摘 要】
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对高产蛋白酶细菌P5菌株发酵产生的蛋白酶进行初步分离纯化并研究其酶学性质。结果表明,硫酸铵饱和度为70%时,酶活性达到最高（310.44U/mL）;该酶最适反应温度为40℃,在35～40℃保
【机 构】
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陕西师范大学食品工程与营养科学学院,山西师范大学生命科学学院
【基金项目】
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中国博士后基金（2011M501431）, 国家自然科学基金（31071722）, 山西省软科学（2010041031-02）
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对高产蛋白酶细菌P5菌株发酵产生的蛋白酶进行初步分离纯化并研究其酶学性质。结果表明,硫酸铵饱和度为70%时,酶活性达到最高（310.44U/mL）;该酶最适反应温度为40℃,在35～40℃保温5h,酶活性基本没变化;酶反应最适pH值为7.0,酶活性在pH值6.0～7.5时比较稳定。K＋、Ca2＋、Mg2＋、Fe3＋对酶活性有促进作用,Na＋对酶活性基本没有影响,Hg2＋和Mn2＋对酶活性有抑制作用,其他金属离子对酶活性的影响随离子浓度的不同而不同。
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