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目的 探讨G蛋白偶联受体激酶结合蛋白1(GITl)的SHD结构域对成骨细胞内局部黏附激酶(FAK)活性的影响,并分析其机制.方法 取1～2dSD大鼠颅盖骨进行成骨细胞原代培养,传至第3代.体外构建野生型GIT1和删除了SHD结构域的GIT1的质粒并组成慢病毒.血小板衍生生长因子(PDGF)刺激成骨细胞后,采用免疫共沉淀法检测GIT1、删除了SHD结构域的GIT1与FAK的相互关系,采用免疫荧光法检测GIT1和FAK在成骨细胞内的位置、删除了SHD结构域的GIT1对成骨细胞内FAK位置和活性的影响.结果 PDGF刺激成骨细胞后,GIT1与FAK的相互结合明显增加,且随着时间的增加,结合量逐渐增加(F=293.105,P=0.000).免疫荧光染色结果表明:PDGF刺激后,成骨细胞局部黏附内活性形式的FAK(FAK酪氨酸397磷酸化)明显增加.PDGF刺激成骨细胞后,删除了SHD结构域的GIT1与FAK的结合明显被抑制,且随着时间的增加,二者的相互关系无明显变化(F=0.322,P=0.737);删除了SHD结构域的GIT1抑制成骨细胞局部黏附内FAK酪氨酸397的磷酸化,同时降低FAK在局部黏附内的表达.结论 删除了SHD结构域的GIT1通过降低与FAK的相互结合,从而抑制成骨细胞局部黏附内FAK酪氨酸397的磷酸化,影响成骨细胞的功能。