链霉菌M1033葡萄糖异构酶的分离纯化及其性质的研究

来源 :中国科学技术大学学报 | 被引量 : 0次 | 上传用户:tawj68
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链霉菌M1033菌株所产的葡萄糖异构酶培养液经二级(NH_4)_2SO_4沉淀、DEAE-Sephadex A50,Sephadex-G150柱层析分离纯化,可得到电泳均一的纯酶。该酶的全分子量为91000左右,由两个相同的亚基组成。其pI为4.3,经糖染色后证明并非糖蛋白;最适反应温度70℃,在该温度下分别以D-木糖和D-葡萄糖为底物,测得最适pH分别为8.0和8.3。该酶为金属激活酶。Co~(2+)和Mg~(2+)对该酶有激活作用,Ca~(2+)则使之几乎失活。金属离子的激活作用随底物而异。动力学研究
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