【摘 要】
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采用Kolinski等建立的类蛋白质分子的格点模型,研究了由典型的(HHPPHPP)x重复单元构成、含有α螺旋结构的类蛋白质分子链在拉伸过程中的构象性质和力学行为.发现不同强度的α
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采用Kolinski等建立的类蛋白质分子的格点模型,研究了由典型的(HHPPHPP)x重复单元构成、含有α螺旋结构的类蛋白质分子链在拉伸过程中的构象性质和力学行为.发现不同强度的α螺旋相互作用会直接影响其拉伸过程.α螺旋相互作用强的类蛋白质分子链,具有更低的内能,更小的应力,在拉伸过程中更容易失去紧密接触对,同时也更容易被拉成'棒状'结构,但在整个拉伸过程中,α螺旋结构且能保持稳定;还发现类蛋白质分子的链长对拉伸也有影响,对较长的类蛋白质分子链,其内能更低,弹性力更小,自由能更大,紧密接触
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