【摘 要】
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采用Neutrase 0.8L蛋白酶水解酪蛋白,制备水解度为13.6%的酪蛋白水解产物,测得其对血管紧张素转化酶（ACE）的体外抑制活性IC50为（46.92±0.27）mg/L。在乙醇溶剂中,利用Neutras
【机 构】
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东北农业大学乳品科学教育部重点实验室
【基金项目】
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国家自然科学基金资助（31140009）
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采用Neutrase 0.8L蛋白酶水解酪蛋白,制备水解度为13.6%的酪蛋白水解产物,测得其对血管紧张素转化酶（ACE）的体外抑制活性IC50为（46.92±0.27）mg/L。在乙醇溶剂中,利用Neutrase 0.8L蛋白酶对水解物进行类蛋白反应修饰,并研究酶添加量、底物质量分数、反应温度、反应时间和乙醇浓度对修饰反应的影响。在优化条件下的类蛋白反应体系中,游离氨基浓度减少,说明合成反应占优势;酶添加量、底物质量分数、乙醇质量分数对修饰反应的影响显著,而反应时间和温度影响不大。通过单因素实
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