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目的：研究蚕蛹蛋白血管紧张素转换酶（ACE）抑制肽的结构特征。方法：采用超滤、DEAE-52离子交换色谱和Sephadex G-50凝胶色谱对蚕蛹蛋白酶解产物进行分离纯化,并利用液质联用对蚕蛹蛋白ACE抑制肽的结构特征进行初步分析。结果：分离得到的组分2（IC500.072mg/mL）对ACE抑制活性较高,是分离纯化前的2.95倍,为蚕蛹蛋白ACE抑制肽的主要组分。结论：组分2中ACE抑制肽的分子质量为226.34-983.61u,主要由2-8肽组成。