【摘 要】
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新鲜牛胰脏匀浆物经酸化粗提后,再通过盐析、柱层析等步骤纯化,制备了0.58 mg纯酶,纯化倍数达530.54。经凝胶电泳分析,该酶有2个亚基,分子质量为29.1 k D和18.9 k D。牛胰脏
【机 构】
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南京农业大学食品科技学院; 食品安全与营养协同创新中心;
【基金项目】
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国家现代农业(肉牛牦牛)产业技术体系建设专项(CARS-38)
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新鲜牛胰脏匀浆物经酸化粗提后,再通过盐析、柱层析等步骤纯化,制备了0.58 mg纯酶,纯化倍数达530.54。经凝胶电泳分析,该酶有2个亚基,分子质量为29.1 k D和18.9 k D。牛胰脏组织蛋白酶L的最适反应温度为50℃,最适反应pH值为6.5。巯基还原剂二硫苏糖醇、L-半胱氨酸均明显激活了该酶活性,10μmol/L的N-(反式-环氧丁二酰基)-L-亮氨酸-4-胍基丁基酰胺(E-64)可完全抑制其活性。1 mmol/L的Zn2+对酶活性有明显抑制作用。该纯化酶可水解苄氧羰基-苯丙氨酰-精氨酰-甲基香豆素(Z-Phe-Arg-MCA),其Km值为3.52μmol/L。
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