粪产碱杆菌青霉素G酰化酶的分离纯化及酶学性质

来源 :华东理工大学学报:自然科学版 | 被引量 : 0次 | 上传用户:liongliong571
下载到本地 , 更方便阅读
声明 : 本文档内容版权归属内容提供方 , 如果您对本文有版权争议 , 可与客服联系进行内容授权或下架
论文部分内容阅读
采用DEAE-Sepharose阴离子交换层析和Butyl-Sepharose CL 4B疏水层析,从重组大肠杆菌DH5α菌体中分离纯化得到粪产碱杆菌青霉素G酰化酶(AfPGA)。经纯化,AfPGA纯度较粗酶提高50.6倍、比活达到212.7U/mg,经HPLC测定纯度为92.8%,收率为78%。理化性质分析表明:AfPGA含有2个亚基(α亚基和β亚基,其Mw分别为2.90×10^4和5.92×10^4;AfPGA等电点约为7.9~8.0,最适pH约为10.0,并在pH〉7.0时表现出
其他文献
提出了语义企业服务总线的概念,并给出了相应的原型设计及实现该总线所涉及的技术。针对语义Web服务的自动组装问题,设计了一种使用混合匹配的有限服务自动组装算法,相比手工和
通过多拷贝串联表达,以及在分泌信号序列和目的蛋白N端之间插入几个氨基酸的间隔短肽,以提高exendin-4类似物串联体EXA在重组毕赤酵母中的分泌表达水平。实验结果表明:2~5个EXA串