【摘 要】
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33 kD蛋白分子是高等植物光系统Ⅱ(PSⅡ)放氧侧3个外周蛋白中的一个, 仅含1个色氨酸残基(W241). CD光谱与荧光谱的研究结果表明, 当溶液的pH由6.2降到2.5时, 33 kD蛋白的溶液
【机 构】
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中国科学院上海植物生理研究所,中国科学院上海生物化学与细胞生物学研究所
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33 kD蛋白分子是高等植物光系统Ⅱ(PSⅡ)放氧侧3个外周蛋白中的一个, 仅含1个色氨酸残基(W241). CD光谱与荧光谱的研究结果表明, 当溶液的pH由6.2降到2.5时, 33 kD蛋白的溶液构象发生明显变化, 无规卷曲增加, α-螺旋和转角比例降低. 这种变化对pH是可逆的. 低pH下再经NBS修饰, CD光谱特征不变,但200 nm处负峰的峰值降低,表明蛋白构象中的无规卷曲进一步增加. 同时, 33 kD蛋白的柔性降低, 构象变化变成对pH不可逆, 表明NBS修饰W241破坏了33 kD蛋白构象变化的可逆性. NBS修饰后的33 kD蛋白与PSⅡ的结合专一性与修饰前相比大大降低, 且不能提高重组后PSⅡ放氧活力. 这些结果表明低pH是诱导33 kD蛋白构象由适应光合放氧显著变化至失活的主要原因, 而不是NBS修饰. 结合33 kD蛋白与质子的特殊关系, 对低pH诱导的意义进行了讨论.
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