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目的:构建人类8型疱疹病毒(HHV-8)K8.1基因原核表达重组质粒,获得HHV-8外壳蛋白重组融合蛋白,为制备检测抗原建立平台.方法: 根据基因库K8.1全长基因序列和pET41a载体的多克隆位点设计引物,分别在引物两端添加特异酶切位点,以pGEM-Teasy/K8.1质粒为模板,PCR扩增 K8.1基因全长序列,克隆入原核表达载体pET-41a,构建原核表达质粒pET41a- K8.1;转化大肠杆菌DH5α,经酶切、测序鉴定其插入序列的正确性.结果: 酶切鉴定表明在约500 bp处可见酶切片段,测序结果表明构建的pET41a-K8.1原核表达质粒连接正确,插入的K8.1 基因片断为494 bp.结论: 成功构建了pET41a- K8.1原核表达质粒,为获得重组融合HHV-8外壳蛋白建立了平台.