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在构建出高表达、高活性的A型产气英膜梭菌α毒素保护性抗原工程菌株pBV／cpa408的基础上，对表达产物进行了分离纯化研究。诱导表达菌液离心后，超声破碎沉淀细菌，上清用80％和硫酸铵沉淀，沉淀蛋白经透析，上凝胶过滤层析柱分离纯化，得到纯度达95％以上的表达目的蛋白，经SDS—PAGE测定，相对分子质量为15．5×10^3，序列与文献报道的相符。