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SHP-2蛋白是一种含有两个SH2结构域的磷酸酶。SHP-2的N端SH2结构域是细胞因子或病毒因子激活该蛋白的分子内靶点。对shp2基因进行信息学分析,设计引物通过PCR克隆出人SHP-2蛋白N端SH2结构域（NSH2）的DNA序列。重组到原核表达载体pGEX-2T中,在大肠杆菌BL21（DE3）中成功高效率表达了可溶性NSH2蛋白。对蛋白进行15N同位素标记和纯化,并浓缩获得达到进行核磁滴定法结构研究的蛋白样品。