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通过PCR技术扩增来源于大麦的β-淀粉酶基因，将其与酿酒酵母细胞壁蛋白d凝集素基因在读框内融合，构建得到表面展示载体pBA-AG，进一步将该重组质粒通过遗传转化，整合到酿酒酵母W303-1A的染色体中，获得了β-淀粉酶经过仅凝集素锚定信号结合到细胞壁上的重组酵母。重组酵母表面展示的β-淀粉酶活力为131U／g干细胞。对展示的β-淀粉酶酶学性质研究表明，其最适反应温度为50℃，最适作用pH为5．0，与游离酶相比，其温度稳定性和pH稳定性均得到提高。本研究利用α凝集素系统首次将β-淀粉酶成功展示在酿酒酵母表面