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以意大利蜜蜂蛹冻干粉为研究材料。经提取、盐析、浓缩、透析和DEAE纤维素离子交换柱层析等纯化步骤。获得了一种超氧化物歧化酶（SOD）。该酶蛋白结晶呈菱形，PAGE法显示为均一的蛋白谱带。在相同时间内，测定了pH值、温度对该酶活力的影响。结果表明：意大利蜜蜂蛹中SOD在pH值为8．3时，酶活力最高，pH值高于或低于8．3时，酶活力均有明显下降；温度在25℃左右时，该酶活力最高。40℃时保持活力在80％以上，到90℃时没有活力，说明意大利蜜蜂蛹SOD是一种比较耐热的酶，这为SOD的提取提供了新酶源。