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目的对幽门螺杆菌(Hp)相对分子质量(Mv)95×103的VacA蛋白进行分离纯化,为进一步研究VacA的作用机制奠定基础.方法采用经硫酸铵沉淀及透析后得到的Hp CCUG17874菌株浓缩上清,应用吸附层析、疏水层析、阴离子交换层析及凝胶过滤等液相层析方法进行VacA蛋白的纯化.每步层析后得到的样品均检测蛋白浓度及空泡毒素活性并行SDS-PAGE电泳检测蛋白成分.结果纯化蛋白的Mr为95×103,电泳纯,具有明显的空泡毒性,比活力达20480,与上清原液相比纯化倍数提高了4550倍,