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利用原核表达系统BL21和FNl02表达交替氧化酶，用镍一NTA（Ni—NTA）琼脂糖凝胶层析柱纯化交替氧化酶可溶蛋白，利用SDS—PAGE检测纯化蛋白电泳纯度，用分光光度法测蛋白活性。结果表明：FNl02表达的交替氧化酶量高于BL21；在B121表达系统中的蛋白电泳纯度〈10％，而在FNl02中表达的纯化蛋白电泳纯度达到90％～95％；BL21中表达交替氧化酶纯化蛋白活性为165．1nmol／（min·mg），FNl02中表达的交替氧化酶纯化蛋白活性为64．0nmoi／（min·mg