【摘 要】
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采用离交和凝胶层析对“中国冰川1号”耐冷菌Bacillus cereus SYP—A2—3所产的蛋白酶进行分离纯化，并进行酶学性质研究．与中温酶相比，该蛋白酶具有较高的低温催化活力，其最适催
【机 构】
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江南大学生物工程学院,江南大学教育部工业生物技术重点实验室
【基金项目】
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国家"863"资助项目(No.2001AA214101)~~
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采用离交和凝胶层析对“中国冰川1号”耐冷菌Bacillus cereus SYP—A2—3所产的蛋白酶进行分离纯化，并进行酶学性质研究．与中温酶相比，该蛋白酶具有较高的低温催化活力，其最适催化温度为42℃，适宜pH为7．0—8．5，SDS-PAGE测定的分子量（Mr）为34．2×10^3．金属离子Mn^2＋、Ca^2＋对该酶有激活作用，Cu^2＋、Hg^2＋、Pb^2＋、Co^2＋对其活性有一定抑制作用．该酶属金属蛋白酶，其活性受EDTA强烈抑制，不受PMSF抑制．该蛋白酶具有低温酶典型的热水稳
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