【摘 要】
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[目的]为了提高Dot4蛋白在大肠杆菌中的可溶性表达并获得较高纯度的蛋白.[方法]以pGEX-KG-Dot4重组质粒转化E. coli BL21 后,用IPTG诱导重组菌表达GST-Dot4融合蛋白,采用SDS-
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[目的]为了提高Dot4蛋白在大肠杆菌中的可溶性表达并获得较高纯度的蛋白.[方法]以pGEX-KG-Dot4重组质粒转化E. coli BL21 后,用IPTG诱导重组菌表达GST-Dot4融合蛋白,采用SDS-PAGE 及Western Blot法鉴定表达产物,用Glutathione Sepharose4B亲和层析柱分离纯化.[结果]pGEX-KG-Dot4重组表达载体在大肠杆菌中获得高效表达;经Glutathione Sepharose4B亲和层析柱纯化获得了高纯度的Dot4 融合蛋白;Western Blot 表明,该蛋白可与GST 标签抗体反应,表明获得了目的蛋白.[结论]在大肠杆菌中表达纯化后得到较高纯度的GST-Dot4融合蛋白,为Dot4蛋白的结构、功能及作用机制研究奠定了基础.
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