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为深入了解绵羊myostatin基因的表达及调控机理，进行了绵羊myostatin蛋白多克隆抗体的制备。首先将绵羊myostatin基因C-端克隆入含组氨酸标签的表达载体pET-30a-c（＋）中，转化大肠杆菌BL21后IPTG诱导表达，然后利用Ni^2＋亲和层析纯化重组蛋白，薄层扫描及Bradford法分别检测纯化后蛋白的纯度与含量。应用重组蛋白免疫家兔制备多克隆抗体，利用间接ELISA法检测多克隆抗体效价，用Western blot及免疫细胞化学染色检测抗体特异性。结果，薄层扫描分析纯化后蛋白纯度可达