【摘 要】
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非共价作用对花青素-蛋白中主要成分11S、7S蛋白结构特性的变化规律研究发现,花青素与11S蛋白、7S蛋白的内源荧光为静态猝灭方式,结合位点n=1,且两种球蛋白与花青素的相互作
【基金项目】
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黑龙江省自然科学基金杰出青年基金(JC2018009)
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非共价作用对花青素-蛋白中主要成分11S、7S蛋白结构特性的变化规律研究发现,花青素与11S蛋白、7S蛋白的内源荧光为静态猝灭方式,结合位点n=1,且两种球蛋白与花青素的相互作用力均为疏水作用力;随花青素质量分数的增加使得蛋白中的发色基团-酪氨酸和色氨酸残基逐步被包埋于复合物结合所形成的疏水区域中,引起蛋白部分结构发生变化,且蛋白质多肽链的骨架发生伸展。紫外吸收光谱最大吸收峰产生了轻微的红移,暗示复合体系中蛋白构象发生了变化,复合体系中蛋白的芳杂环疏水基团及分子内部发色基团被暴露,使得紫外吸光度不断增强。
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