为提高大豆分离蛋白(SPI)的冻融稳定性,利用胰蛋白酶对SPI酶解处理得到不同水解度的大豆分离蛋白水解物(SPH),随后与葡聚糖发生美拉德反应生成大豆分离蛋白-葡聚糖共聚物(SPI-D)和大豆分离蛋白水解物-葡聚糖共聚物(SPH-D),研究基于美拉德反应的酶改性SPI的冻融稳定性。接枝度、褐变指数和内源荧光光谱的测定证明了SPI-D和SPH-D有美拉德反应的特定荧光物质生成,蛋白改性朝着有利于冻融稳定的方向进行。比较发现3次冻融循环后SPH-D乳液具有更好的冻融稳定性,尤其当水解度为3%时,SPH3-D乳液的粒径尺寸、聚结程度和出油率分别比SPI-D乳液降低了48.28%、81.61%和63.81%。激光共聚焦显微镜观察发现SPH3-D乳液在3次冻融循环后蛋白没有明显的桥联絮凝现象,油滴依然被紧密地包裹在界面膜中,表现出较好的冻融稳定性。