【摘 要】
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通过盐析、DEAE-FF和Superdex-75,对Bacillus amyloliquefaciens M23产生的α-淀粉酶进行了纯化,得到电泳纯的α-淀粉酶,纯化倍数为29.61,活力回收率为20.06%。用SDS-PAGE测
【机 构】
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江南大学工业生物技术教育部重点实验室
【基金项目】
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新世纪优秀人才支撑计划项目(NCET-04-0497);国家“863”项目(2006AA020204)
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通过盐析、DEAE-FF和Superdex-75,对Bacillus amyloliquefaciens M23产生的α-淀粉酶进行了纯化,得到电泳纯的α-淀粉酶,纯化倍数为29.61,活力回收率为20.06%。用SDS-PAGE测得该酶的分子量为58kD。该酶的最适反应温度为55℃,最适反应pH值为6.0。纯酶液在pH7.0～10.0缓冲液中室温放置24h,可保持80%以上活力。55℃保温15min,基本丧失活力,添加10mmol/L的Ca2+能显著提高酶的热稳定性。Ca2+、Mg2+和Co2+具有激活该酶活性的作用,EDTA抑制酶的活性。60℃,以可溶性淀粉为底物的Km,Vmax,分别为4.33g/L、1.19g/L·min。薄层层析结果表明该酶水解淀粉生成糊精和寡聚糖。
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