【摘 要】
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目的探讨结核杆菌热休克蛋白质70(TB.HSP70)作为乙型肝炎病毒(HBV)核心抗原细胞毒性T淋巴细胞(CTL)表位肽载体,诱导HBV特异性免疫应答的可能性.方法体外观察重组TB.HSP70-CTL
【机 构】
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重庆医科大学病毒性肝炎研究所、教育部省部共建感染性疾病分子生物学重点实验室
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目的探讨结核杆菌热休克蛋白质70(TB.HSP70)作为乙型肝炎病毒(HBV)核心抗原细胞毒性T淋巴细胞(CTL)表位肽载体,诱导HBV特异性免疫应答的可能性.方法体外观察重组TB.HSP70-CTL融合蛋白质和TB.HSP70/CTL复合物诱导慢性乙型肝炎患者外周血淋巴细胞增殖以及HBV特异性细胞毒活性;以Balb/C小鼠为体内研究对象,行流式细胞术分析免疫后小鼠外周血和脾细胞中CD4+与CD8+T淋巴细胞及自然杀伤(NK)细胞的比率,并观察能否诱导HBV特异性免疫保护作用.结果体内外研究表明TB.HSP70-CTL融合蛋白质和TB.HSP70/CTL复合物能有效地诱导HBV特异性细胞毒活性,体内能激活CD4+与CD8+T淋巴细胞及NK细胞增殖.在体内,TB.HSP70-CTL融合蛋白质较复合物能更有效地激活免疫应答,其杀伤率为28.9%;CD8+T淋巴细胞在脾细胞中比率为43.9%,NK细胞为13.6%.而单纯的TB.HSP70和CTL表位肽并不能有效地引起机体的免疫应答.结论 TB.HSP70能够作为乙型肝炎核心抗原CTL表位肽的载体,提高小分子表位肽的免疫原性.
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