【摘 要】
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对长双歧杆菌KLDS2.0509所分泌的α-半乳糖苷酶进行分离纯化,并对其酶学性质进行研究.经过聚丙烯酰胺凝胶电泳,此酶的分子质量约为45 kD;酶学性质研究表明,该酶最适作用pH值
【机 构】
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河南科技大学食品与生物工程学院,东北农业大学乳品科学教育部重点实验室,杭州娃哈哈集团有限公司研究院
【基金项目】
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“十二五”国家科技支撑计划项目（2012BAD29B07）,河南科技大学青年科学基金项目（2013QN015）
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对长双歧杆菌KLDS2.0509所分泌的α-半乳糖苷酶进行分离纯化,并对其酶学性质进行研究.经过聚丙烯酰胺凝胶电泳,此酶的分子质量约为45 kD;酶学性质研究表明,该酶最适作用pH值为5.0,最适温度42℃;大多数金属离子对酶的活性无显著影响,Fe2＋、Mn2＋、Ag＋和Cu2＋能够对其产生抑制作用,而Hg2＋完全抑制酶活性;该酶可降解蜜二糖、棉子糖和水苏糖,但不能降解末端含α-半乳糖苷键的多糖.
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